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기술동향
동향 기본정보
Baculovirus의 disulfide결합 형성 단백질의 규명
동향 개요
| 기관명 | NDSL |
|---|---|
| 작성자 | KISTI 미리안 글로벌동향브리핑 |
| 작성일자 | 2020-06-03 00:00:00.000 |
| 내용 | 많은 단백질에 있어서 disulfide결합 (S-S)은 구조와 기능에 있어서 매우 중요하다. 이 disulfie결합을 형성하기 위해서 어떤 큰 DNA바이러스들은 자신의 shufhydryl oxidase(SO)를 가지고 있다. 이전에 있었던 연구들을 통해서 baculovirus 에 있는 SO인 P33이 바이러스 생산에 있어서 필요하다는 것을 보여주었고 baculovirus의 형태 변화와 구강을 통한 감염에서 중요하다는 것도 보여주었다.그러나 baculovirus의 산화환원 경로라고 추정되는 P33의 기질에 대해서는 밝혀지지 않았다. Zhihong Hu가 이끄는 중국과학원 우한 바이러스 연구소의 연구팀은 PIF5가 per os 감염 인자들 가운데 하나로서 분자내부의 disulfide결합을 갖고 있음을 보여주었다. 그리고 P33가 없을 때는 disulfide결합의 형성이 일어나지 않는다는 것을 보여주었다. 체내 풀다운 및 위치 분석을 통해서 PIF5와 P33가 바이러스 감염에서 서로 상호작용을 하는 것을 보여주었다.더 나아가 체외 분석을 통해 환원된 PIF5단백질들은 P33에 의해 산화됨을 보여주었다. PIF5기능에 있어서 disulfide결합의 역할을 이해하기 위해서 cysteine을 serine으로 바꾼 돌연변이체를 만들었는데 PIF5의 disulfide결합 형성에 다른 정도로 모두 저해하는 작용을 하는 것으로 나타났다. 모든 돌연변이들은 구강 감염능력을 잃어버렸다.하지만 감염성 출아 바이러스 생산이나 바이러스 형태 변형에는 영향이 없었다. 아러한 연구들을 종합할 때 PIF5가 P33의 기질로서 처음 확인되었다. 나아가 PIF5에서의 disulfide결합은 구강 감염에서의 기능에서 필수적인 역할을 한다는 것이 밝혀진 것이다. |
| 출처 | |
| 원문URL | http://click.ndsl.kr/servlet/OpenAPIDetailView?keyValue=03553784&target=TREND&cn=GTB2020005610 |
| 첨부파일 |
추가정보
| 과학기술표준분류 | |
|---|---|
| ICT 기술분류 | |
| 주제어 (키워드) | 1. 바이러스,감염,단백질 2. virus,infection,protein |